АМИЛАЗЫ (устаревшие названия:птиалины, диастазы) — групповое название ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление гликогена, крахмала, а также продуктов их частичного гидролиза — декстринов и мальтоолигосахаридов.

Первые сведения об амилазе относятся к 1814 году, когда К. С. Кирхгоф описал осахаривание крахмала в высушенном ячменном солоде. Позднее амилазы были обнаружены и в организме млекопитающих (в слюне и крови).

Известны три вида амилаз, отличающиеся главным образом по конечным продуктам ферментативного действия и называемые ?-амилазой, ?-амилазой и ?-амилазой (глюкоамилазой). ?-Амилаза расщепляет вполисахаридах (см.) внутренние ?-1,4-глюкозидные связи, в результате чего происходит быстрое уменьшение вязкости и величины молекулярного веса субстратов. Первоначальными продуктами гидролиза гликогена и крахмала под действием ?-амилазы являютсядекстрины (см.), сохраняющие способность давать с йодом окрашенные комплексы. Дальнейший ферментативный гидролиз декстринов приводит к образованию мальтозы, мальтотриозы, незначительного количества глюкозы и неокрашиваемых йодом низкомолекулярных продуктов с разветвленной цепью, устойчивых к дальнейшему действию ?-амилазы и называемых в связи с этим ?-лимитдекстринами.

?-Амилаза найдена во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. В организме млекопитающих и человека ?-амилаза выполняет, по-видимому, двоякую функцию, ?-Амилаза пищеварительного тракта (слюны, поджелудочной железы, слизистой оболочки кишечника) принимает основное участие в расщеплении пищевых полисахаридов до низкомолекулярных углеводов, всасываемых кишечной стенкой. Несекретируемая, действующая внутрпклеточно ?-амилаза расщепляет гликоген до декстринов, служащих «затравками» при синтезе гликогена под действием гликогенсинтетазы.

Многие ?-амилазы различного происхождения выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. Они представляют собой, как правило, слабокислые, хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом около 50000. Молекулы ?-амилазы содержат в своих активных центрах ионы кальция, необходимые для осуществления ферментативной активности. Характерной особенностью ?-амилазы животного происхождения и, возможно, некоторых бактерий является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего хлоридами.

Под действием?-амилазы, напротив, образуется мальтоза в ?-аномерной форме. ?-Амилаза найдена в некоторых органах высших растений и выполняет важную роль в мобилизации нерастворимого запасного крахмала. Наряду с мальтозой под действием ?-амилазы образуются ?-лимнтдекстрины. Очищенная кристаллическая ?-амилаза обладает максимальной активностью при рН 5—6 и не требует для своего действия никаких кофакторов. Молекулярный вес ?-амилазы колеблется в зависимости от источника получения в пределах от 50000 до 200000. Реагенты на сульфгидрильные группы (n-хлормеркурибензоат, йодацетамид и другие) приводят к резкой, но обратимой инактивации ?-амилазы, что связано с изменением конформации молекулы ?-амилазы, а не блокированием ее активного центра. ?-Амилаза находит широкое применение в изучении структуры полисахаридов, в частности гликогена, и играет важную роль в клинических исследованиях при диагностикегликогенозов (см.).

?-Амилаза (глюкоамилаза) — широко распространенный фермент, полностью расщепляющий гликоген и крахмал до глюкозы и отличающийся от других амилаз способностью расщеплять наряду с ?-1,4-глюкозидными связями еще и ?-1,6-связи в субстратах. Многие ?-амилазы выделены в гомогенном или близком к гомогенному состоянии. Они представляют собой хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом от 50000 до 100000. Различают кислые и нейтральные ?-амилазы в зависимости от того, в какой области рН они проявляют максимальную активность. В органах и тканях человека и млекопитающих кислая ?-амилаза локализована в лизосомах, а нейтральная — в микросомах и гиалоплазме.

Можно считать установленным, что генерализованный гликогеноз, или болезнь Помпе (см.Гликогенозы), связан с отсутствием в лизосомах печени, сердечной и скелетных мышц больного кислой ?-амилазы, что приводит к аномально высокому накоплению гликогена в клетках пораженных органов.

Введение больному (внутримышечно или внутривенно) ?-амилазы микробного происхождения дает определенный терапевтический эффект и приводит к уменьшению количества гликогена в сердце, печени и других органах. При некоторых типах гликогенозов, связанных с отсутствием глюкозо-6-фосфатазы илифосфорилазы (см.), обнаруживается возрастание активности лизосомальной ?-амилазы, имеющее, видимо, компенсаторный характер. Все эти факты свидетельствуют о весьма важной роли ?-амилазы во внутриклеточном катаболизме гликогена.

Методы определения активности амилаз основаны на измерении падения содержания крахмала в результате его ферментативного гидролиза или по восстанавливающему действию Сахаров (глюкозы и мальтозы), образующихся при этом (см.Биохимические методы исследования).

Библиография: Беленький Д. М. Особенности ферментативного гидролиза ?-1,4-глюкозидных связей, в кн.: Усп. биол. химии, под ред. Б. Н. Степанснко, т. 12, с. 164, М., 1971, библиогр.; Greenwood С. Т. а. Мilne E. A. Starch degrading and synthesizing enzymes, Advanc. Carbohyd. Chem., v. 23, p. 281, 1968, bibliogr.; Hers H. G. Glycogen storage disease, type II, в кн.: Control of glycogen metabolism, ed. by W. J. Whelan a. M. P. Cameron, p. 354, L., 1964.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиешкола матрицы судьбы