ДИАМИНОКСИДАЗА (гистаминаза; КФ 1.4.3.6) — фермент класса оксидоредуктаз, относящийся к той их группе, к-рая использует молекулярный кислород и катализирует окислительное дезаминирование диаминов и гистамина с образованием соответствующих альдегидов, аммиака и перекиси водорода; активность этого фермента служит дополнительным тестом в диагностике беременности и ряда патол, процессов. Биол. значение Д. в организме животных и человека определяется ее ролью в процессе обезвреживания биогенных диаминов, поступающих из кишечника, особенно в результате гнилостного распада белков (при энтеритах, энтероколитах), или образующихся в тканях в процессе декарбоксилирования аминокислот (см.Декарбоксилирование).

Реакция, катализируемая Д., протекает согласно уравнению:

R-CH2-NH2 + O2 + H2O -> R-CHO +NH3 + H2O2.

Впервые фермент, расщепляющийгистамин (см.), был открыт в 1915 г. Юстисом (А. С. Eustis) в печени сарыча. Бест (С. Н. Best) в 1929 г. обнаружил в ткани почек и в слизистой оболочке кишечника животных фермент, инактивирующий гистамин, и назвал его гистаминазой. Позднее в тканях животных была обнаружена Д., окисляющая диамины — путресцин, кадаверин и др. На основании данных о субстратной специфичности Д. и гистаминазы, характера их ингибиторов и активаторов была доказана идентичность этих ферментов.

Д. широко распространена в природе и обнаружена у микроорганизмов, высших растений, птиц и млекопитающих. У животных Д. содержится почти во всех тканях, но наиболее богатым источником ее являются слизистая оболочка кишечника и корковый слой почек свиньи. У человека наивысшая активность Д. найдена в ткани почек, печени, легких, надпочечников, поджелудочной железы, предстательной железы, слизистой оболочке кишечника, в семенных пузырьках и семенной жидкости.

Д. окисляет гистамин и свободные или замещенные первичные диамины и не действует на моноамины, вторичные и третичные диамины, являющиеся субстратами длямонаминоксидазы (см.). Д. в противоположность МАО высокочувствительна к действию гидроксиламина, семикарбазида аминогуанидина и других ингибиторов, специфически влияющих на карбонильные группы ферментов. В плазме крови человека и животных, а также в проростках бобовых растений и у микроорганизмов обнаружена группа аминоксидаз (сперминаминоксидаза, бензиламиноксидаза), которые подобно Д. ингибируются карбонильными реагентами. По субстратной специфичности эти аминоксидазы значительно отличаются от Д. и близки к МАО. Оптимальное значение pH для Д. при 37° от 6,8 до 7,6. Активными группами Д. животных являются пиридоксаль-5′-фосфат и двухвалентная медь, ковалентно связанные между собой и белком.

Активность Д. измеряют по количеству израсходованного субстрата (гистамина), по количеству кислорода, поглощаемого в процессе реакции, а также по количеству образующихся альдегидов, аммиака и перекиси водорода. У животных содержание Д. в почках и слизистой оболочке кишечника возрастает после подкожных инъекций гистамина. Активность Д. в крови может резко повышаться при токсикозах беременности (особенно при эклампсии). Снижение активности Д. в сыворотке крови отмечали при анафилактическом шоке, бронхиальной астме, сенной лихорадке и других аллергических состояниях. Активность Д. в сыворотке крови определяют с целью диагностики беременности.

См. такжеОксиредуктазы

Библиография: Браунштейн А. Е. Биохимия аминокислотного обмена, с. ИЗ и др., М., 1949; Збарский Б. И., Иванов И. И. и Мардашев С. Р. Внелогическая химия, М., 1972; Ленинджер А. Биохимия, пер. с англ., М., 1976; Zeller Е.А. Diamine oxidases, в кн.; The enzymes, ed. by P. D. Boyer a. o., v. 8, p. 313, N. Y.— L., 1963, bibliogr.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица судьбы квадраты