ФЕНОЛОКСИДАЗА [КФ 1.14.13.7; фенол, НАДФН: кислород оксидоредуктаза (2-гидроксилирующая); синоним: фенол-2-монооксигеназа, фенолаза, фенолгидроксилаза] — медьсодержащий окислительный фермент; катализирует реакцию: фенол + НАДФН + 02-> катехол + НАДФ- Н + Н20.
Физиологическая роль фенолоксидазы окончательно не установлена, но известно, что содержащие фенолоксидазы клетки крови человека являются элементами системы иммунитета (см.); фермент играет важную роль в дыхании растений, обеспечивает ответ на изменение функционального состояния и участвует в механизмах склеротизации у моллюсков, ракообразных и насекомых.
Фенолоксидаза обнаружена в клетках бактерий, растений, у животных и человека (в клетках крови — ее стволовых кроветворных элементах, гранулоцитах и лимфоцитах). У растений фенолоксидаза в присутствии НАДФ, восстанавливая о-хиноны и пхиноны, образует добавочную дыхательную цепь — от восстановленного НАД до 02, то есть в сочетании с дыхательными пигментами (см.) фенолоксидаза участвует в окислении субстратов дыхания.
Фенолоксидаза является флавопротеидом (см.); в ее молекуле содержится до 0,9% меди и около 20% углеводов. Фермент активен только в присутствии 02, кроме фенола взаимодействует с /г-, м-, о-крезолами, /г-, м-, о-хлорфенолами, аминофенолами и /г-оксифенил-уксусной кислотой, а также с резорцинолом. Фенолоксидаза обнаруживает максимальную активность при pH 7,5. В клетках фенолоксидаза локализована на мембранах (мембраносвязанная) и в цитозоле (цитоплазматическая).
Активность фенолоксидазы определяют спектрофотометрически (см. Спектрофотометрия) по скорости окисления используемого субстрата, а также гистохимическими методами. Выделение фенолоксидазы из биологического материала осуществляют чаще всего с помощью аффинной хроматографии (см.) на Сефарозе 4Б, на которой иммобилизованы производные тг-аминобензойной кислоты и этилендиамина, а также с помощью гель-фильтрации (см.). Очищенный фермент хранят в растворе сульфата аммония (NH4)2S04 при 4°.
Установлено, что дефицит меди в организме человека и животных -ведет к снижению активности мембраносвязанной и цитоплазматической форм фенолоксидазы.
Библиогр.: Беляева Т. Г. Фенолоксидаза у морских двустворчатых моллюсков, Журн. общ. биол., т. 42, № 5, с. 771, 1981; Мецлер Д. Биохимия, пер. с англ., т. 1—3, М., 1 980; Номенклатура ферментов, пер. с англ., под ред.А. Е. Браунштейна, М., 1979; У а й т А. и др. основы биохимии, пер. с англ., т. 1—3, М., 1981. А. М. Шапошников.
^
Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиезакрытые матрицы судьбы