ФОСФАГЕНЫ (син.:гуанидинфосфаты, N-фосфорилгуанидины) — высокоэргические природные соединения, представляющие собой фосфорилированные производные гуанидинов. Ф. встречаются в тканях животных и человека, особенно много их в скелетных мышцах, где Ф. служат дополнительным источником энергии длямышечной работы (см.). К числу Ф. относится фосфорилированное производноекреатина (см.) — креатинфосфат (син.: фосфокреатин, креатинфосфорная к-та, N-фосфорилкреатин, N-фосфорилметилгуанидин-уксусная к-та), характерный для человека и позвоночных животных. Фосфоамидиновая связь (N~P) в молекуле Ф. гидролизуется с выделением энергии (см.Высокоэргические соединения).

Наиболее известным Ф. беспозвоночных животных является аргинин-фосфат (син.: фосфоаргинин, аргининфосфорная к-та, N-фосфориларгинин, N-фосфорилгуанидинамино-валериановая к-та):

Ф. представляют собой кислотолабильные соединения, гидролизующиеся в слабокислой среде при 30— 37°. Соли креатинфосфата и аргинин-фосфата хорошо растворимы в воде, нерастворимы в спирте. Определение Ф. в составе безбелковых тканевых экстрактов, а также Ф., полученных в свободном состоянии, основано на измерении количества выделившегося при их гидролизе неорганического фосфата и соответствующего гуанидинового соединения. Креатинфосфат в присутствии кислого р-ра молибденовокислого аммония превращается в креатинин, количество к-рого определяют по цветной реакции с пикриновой к-той (реакция Яффе).

В организме человека и животных Ф. синтезируются с помощью специфической для каждого Ф. киназы (АТФ: гуанидинфосфотрансферазы), катализирующей перенос концевого фосфата — гамма-фосфата АТФ на гуанидиновое соединение (см.Киназы). Наиболее изученными ферментами, участвующими в превращении Ф., являются креатинкиназа (АТФ: креатин N-фосфотрансфераза; КФ 2.7.3.2) и аргининкиназа (АТФ: L-аргинин N?-фосфотрансфераза; КФ 2.7.3.3).Креатинкиназа (см.), полученная в высокоочищенном состоянии из скелетных мышц, а также из миокарда, ткани головного мозга и других органов и тканей организма человека и позвоночных животных, катализирует обратимый перенос фосфатного (фосфорильного) остатка с креатинфосфата на АДФ:

Соотношение между количеством креатина и креатинфосфата в мышечной ткани зависит от физиол. состояния мышц. Примышечном сокращении (см.), когда доступ кислорода затруднен, синтез АТФ в клетке обеспечивается гл. обр. за счетгликолиза (см.) и для регенерации АТФ в работающей мышце используется креатинфосфат. В состоянии покоя происходит накопление АТФ за счет окислительного фосфорилирования (см.Окисление биологическое) и креатинкиназа катализирует синтез креатинфосфата. Концентрация креатинфосфата в покоящейся мышце в 3— 8 раз выше, чем концентрация АТФ, и количества этого Ф. достаточно, чтобы поддерживать постоянный уровень АТФ в мышечной клетке при большой функциональной нагрузке мышцы. Конечным продуктом обмена креатинфосфата служит креатинин (1-метилгликоциамидин). Креатинин всегда присутствует в моче, где его количество варьирует, но более или менее постоянно для каждого человека; оно выражается так наз. креатининовым коэффициентом (см.Креатин). При патологии, связанной с мышечной атрофией (см.Атрофия мышечная), наблюдается нарушение фосфорилирования креатина, приводящее к повышенному выделению с мочой креатина и уменьшению количества выделившегося креатинина (см.Креатинурия). Креатинурия, сопровождающаяся обычно повышением активности креатинкиназы в сыворотке и плазме крови, в клинике является одним из диагностических признаков различных форм мышечной атрофии, инфаркта миокарда и других заболеваний.

Библиогр.: Березов Т. Т. и Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, М., 1982; Лызлова С. Н. Фосфаген-киназы, JI., 1974; Мосс Д. В. и Б а т-терворт П. Дж. Энзимология и медицина, пер. с англ., М., 1978; Уайт А. и др. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1 — 3, М., 1981; The enzymes, ed. by P. D. Boyer, y. 8, p. 383, 457, N. Y., 1973, bibliogr.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиеразобрать матрицу судьбы