КАЗЕИНЫ (лат.caseus сыр) — гетерогенная группа фосфопротеидов молока, одни из наиболее ценных пищевых белков, в состав которых входит полный набор незаменимых аминокислот; являются также источником пищевого кальция и фосфора. Получаемые в промышленных масштабах препараты К. находят широкое применение в биологии и медицине. Они входят в состав искусственных смесей для вскармливания новорожденных, их добавляют в состав питательных сред для выращивания микроорганизмов. К. и ихгидролизаты (см.) применяют для парентерального питания больных с различными заболеваниями, сопровождающимися гипопротеинемией, в т. ч. с нарушениями проходимости кишечника, пищевода и желудка в результате стенозирующих процессов различной природы. Парентеральное питание К. применяют при агастральной астении, энтероколитах, алиментарной дистрофии, кахексии, желудочных, кишечных и панкреатических свищах, ожогах, кровопотерях, гнойных заболеваниях и кишечных инфекциях. Казенны и их гидролизаты применяются также для комплексного лечения острого и хрон, панкреатита, перитонита и лихорадочных состояний. Для улучшения соотношения аминокислот гидролизаты К. рекомендуют вводить вместе с препаратами гидролизатов белков крови. К. применяются в тех же случаях, что иаутогемотерапия (см.). К. входят в состав мазей, применяемых в дерматологии, и клеев, используемых в хирургии.

К. отличаются от других белков молока свойством осаждаться (преципитировать) после подкисления молока до pH 4,6 при 20°.

В желудке млекопитающих в раннем постнатальном периоде К. подвергаются створаживанию под влиянием протеолитического фермента реннина (химозина; КФ3.4.4.3). Образующийся продукт называют параказеином. Иногда для обозначения нативного белка применяют название «казеиноген», а продукт его протеолиза называют казеином.

На долю К. приходится 78—85% белка коровьего молока и ок. 30% белка женского молока. К. являются также основным белковым компонентом сыров, творога и других молочных продуктов.

Наиболее изученные К.— казеин коровьего молока — разделяются при фронтальном электрофорезе на три фракции: альфа-, бета- и гамма-казеины. Изолированная фракция альфа-казеинов может быть разделена на два компонента. Один из них, названный ?S-казеином, осаждается в присутствии 0,4 М CaCl2 при pH 7,0 (т. е. он чувствителен к Ca). Второй компонент, названный ?-казеином, остается в растворенном виде даже при высоких концентрациях CaCl2 в р-ре. ?S-Казеин, который составляет 45—55% белков молока, разделяется с помощью электрофореза в различных гелях на несколько компонентов, отличающихся по подвижности: ?S1 , ?S2, ?S3, ?S4 и ?S5 . Главным из них является ?S1-?S5-казеин. Обнаружены четыре генетических варианта ?S1-казеина (А, В, С и D) и определена первичная структура всех генетических вариантов as -казеина. Во всех случаях молекула ?S1 -казеина состоит из одной полипептидной цепи с мол. весом (массой) от 22 000 до 24000 (в зависимости от генетического варианта). В молекулу ?S1-казеина входят 8 фосфатных групп, связанных с остатками серина ортомоноэфирной связью. каппа-Казеин встречается в виде двух генетических вариантов (А и В). Молекулы А- и В-вариантов ?-казеина, составляющего 8—15% белка молока, также состоят из одной полипептидной цепи. Мол. масса ее равна 19 000. Молекула каппа-казеина содержит фосфосерин (1 остаток) и, в отличие от других К., цистеин (2 остатка). Каждый генетический вариант ?-казеина содержит несколько компонентов, отличающихся по содержанию углеводов. Углеводы ?-казеина представлены трисахаридом альфа-N-ацетилнейраминил-(2->6)-бета-галактозил-(1—>3 или 6)-N-ацетилгалактозамином. Главный компонент ?-казеина лишен углеводов.

Бета-Казеин, на долю к-рого приходится 25—35% белка молока, встречается в следующих генетических вариантах: А1, А2, А3, В, Bz, С, D и E. Для большей части этих вариантов определена первичная структура. Установлено, что бета-казеин построен из одной полипептидной цепи с мол. массой ок. 24 000. В состав молекулы бета-казеина входят 4—5 фосфатных остатков (в зависимости от варианта).

Гамма-Казеины, состоящие из трех компонентов (гамма1-, гамма2- и гамма3-казеины), мол. веса (массы) которых соответственно равны 20 500, 11 800 и 11 500, составляют 3—7% белка молока. Сравнение первичной структуры гамма-казеина со структурой бета-казеина свидетельствует о том, что гамма-казеины являются C-концевыми фрагментами бета-казеинов. Гамма1-Казеин содержит аминокислотные остатки, занимающие 29—209 положения в молекуле бета-казеина; гамма2-казеин содержит соответственно 106—209 аминокислотные остатки, а гамма3-казеин содержит 108—209 остатки. Число генетических вариантов у гамма-казеинов меньше, чем у бета-казеинов. Это связано с тем, что в некоторых генетических вариантах бета-казеинов аминокислотные замены локализованы в N-концевой области, к-рая не входит в состав C-концевого фрагмента, являющегося гамма-казеином.

Молекулы К. в молоке присутствуют в основном в виде смешанных мицелл, имеющих размеры 40—300 нм и мол. массу 106—109. Мицеллы К. можно получить также in vitro, смешивая альфаs- и ?-казеины в присутствии солей Ca. Выпадения альфаS-казеинов в осадок при этом не происходит из-за стабилизирующего действия ?-казеина. По-видимому, такую же стабилизирующую роль играет ?-казеин и в природных мицеллах К. Эта роль ?-казеина была установлена при изучении створаживания молока, когда было показано, что объектом атаки реннином в мицеллах К. является именно ?-казеин. Фермент гидролизует в молекуле ?-казеина одну пептидную связь (между остатком фенилаланина в 105 положении и метионина в 106 положении), отщепляя C-концевой 64-членный макропептид. После гидролиза ?-казеина мицеллы К. теряют стабильность и наступает коагуляция молока. Другие протеолитические ферменты вызывают створаживание молока, также действуя в первую очередь на ?-казеин. Предполагается, что механизм коагуляции связан с уменьшением отрицательного заряда мицелл после гидролиза ?-казеина и отщепления макропептида.

При снижении концентрации ионов Ca2+ в молоке протеолиз К. реннином не ведет к их створаживанию. Это вызвано, очевидно, увеличением отрицательного заряда мицелл К., не связанных с Ca2+, и усилением их взаимного отталкивания. Створаживания К. не происходит и в том случае, если протеолиз реннином ведется при низких температурах (+4°). В этом случае отсутствие коагуляции связывают с увеличением заряда мицелл, обусловленным выходом бета-казеинов из состава мицелл. При повышении температуры бета-казеин возвращается в гидролизованные реннином мицеллы, заряд их снижается и они коагулируют.

Процесс створаживания молока имеет большое физиол, значение, т. к. он способствует задержанию К. в желудке и их лучшему перевариванию протеолитическими ферментами. Протеолиз К. облегчается в связи с особенностями их структуры. Судя по данным физ.-хим. исследований, молекулы К. содержат мало структурированных участков и имеют в основном неупорядоченную конформацию, к-рая у большинства других белков наблюдается только после их денатурации. Неупорядоченность конформации делает молекулы К. особенно подверженными протеолизу.

См. такжеМолоко, молочные продукты.

Библиография: Васильев П. С. и др. Приготовление, состав и свойства гидролизата казеина как средства парентерального белкового питания, в кн.: Актуальн, вопр, парентерального питания, под ред. В. А. Корзана, с. 151, Рига, 1972; Черников М. П. и Стан А. Я. О структуре казеинов коровьего молока, Прикл. биохим, и микробиол., т. И, в. 2, с. 241, 1975; Milk proteins, ed. by H. A. Me Kenzie, v. i—2, N. Y., 1970—1971; Whitney R. M. a. o. Nomenclature of the proteins of cow’s milk, fourth revision, J. Dairy Sci., v. 59, p. 795, 1976.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица судьбы 11