КСАНТИНОКСИДАЗА [ксантин: кислород оксидоредуктаза; КФ 1.2.3.2; син.:гипоксантиноксидаза, альдегидраза, фермент Шардингера, ксантин (и альдегид) -> O2 трансгидрогеназа] — фермент, катализирующий окисление ксантина, гипоксантина и альдегидов с поглощением кислорода и образованием соответственно мочевой кислоты, ксантина или карбоновых кислот и супероксидных радикалов O22-. К. является важным ферментом обмена пуринов, катализирующим реакцию, завершающую образование мочевой к-ты в организме животных и человека (см.Пуриновые основания). В катализируемых К. реакциях образуются супероксидные радикалы, используемые в процессах перекисного окисления ненасыщенных жирных к-т и в дезинтоксикации чужеродных соединений в норме и при патол, состояниях.

При генетически обусловленном врожденном дефекте К. и нарушении реабсорбции ксантина в почечных канальцах развивается заболевание, называемое ксантинурией. Оно характеризуется выделением с мочой очень большого количества ксантина и тенденцией к образованию ксантиновых камней; при этом содержаниемочевой кислоты (см.) в сыворотке крови (норма 2,0—5,0 мг%) и моче (норма 0,4—1,0 г в суточном количестве) резко снижено. Есть данные о том, что генетическая недостаточность К. наследуется по рецессивному типу.

К. широко распространена в природе. Высокоочищенные препараты К. получают из молока, из печени млекопитающих и птиц. К. встречается и у микроорганизмов. Мол. вес (масса) К.— ок. 300 000. Молекула К. состоит из двух субъединиц, мол. вес (масса) каждой из которых равен ок. 150 000. В качестве простетических компонентов молекула К. содержит две молекулы ФАД и два атома молибдена, 8 атомов негеминового железа и 8 атомов кислотолабильной серы. К. отличается широкой субстратной специфичностью, она обладает свойством окислять не толькоксантин (см.), но также различные производные пуринов, пиримидинов, птеридинов, разнообразные альдегиды, восстанавливая при этом не только кислород, но и многие другие акцепторы электронов (тетразолиевые соли, производные индофенола, метиленовый синий). Полагают, что в тканях млекопитающих преобладает дегидрогеназная (редуктазная) форма фермента, обладающая свойством восстанавливать НАД в процессе окисления ксантина. При выделении и очистке фермент обычно трансформируется в оксидазную форму. Различают два вида трансформации К.: обратимую (инициируемую окислением SH-групп фермента, их меркаптидированием, образованием смешанных дисульфидов) и необратимую (инициируемую частичным протеолизом фермента или алкилированием его SH-групп). Коммерческие препараты К. уже трансформированы; они не обладают дегидрогеназной активностью.

Методы измерения активности К. основаны обычно на регистрации образования мочевой к-ты по увеличению оптической плотности р-ра при 295 нм при окислении ксантина в присутствии O2.

Библиография: Горкин В. 3. Трансформация ферментов, Молекулярная биол., т. 10, в. 4, с. 717, 1976, библиогр.; Маккьюсик В. А. Наследственные признаки человека, пер. с англ., с. 432, М., 1976; The enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 10, N. Y., 1971; W a u d W. R. a. R a j a g o p a-1 a n K. V. The mechanism of conversion of rat liver xanthine dehydrogenase from an NAD+-dependent form (type D) to an 02-dependent form (type O), Arch. Biochem., v. 172, p. 365, 1976.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиетрагос матрица судьбы