ЛЕЦИТИНАЗЫ — устаревшее название фосфолипаз, группы ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление эфирных связей в молекуле лецитинов и нек-рых других фосфоглицеридов, напр, коламин- и серинфосфатидов; продукты фосфолипазной реакции обладают токсическим действием на организм человека и животных, большинство из них является гемолитическими ядами.

Различают несколько типов Л. Фосфолипаза А1 (лецитиназа А1, фосфатидат-1-ацилгидролаза; КФ3.1.1.32) гидролизует эфирную связь в соположении молекулы лецитина (см.Лецитины), в результате чего отщепляется одна молекула жирной к-ты и образуется бета-ацилглицерилфосфохолип.

Лецитиназа А1 содержится во многих тканях и органах млекопитающих (печень, селезенка, легкие, стенка тонкой кишки, тестикулярная ткань и др.).

Фосфолипаза А2 (лецитиназа А2, фосфатид-2-ацилгидралаза; КФ 3.1. 1.4), ранее называемая просто лецитиназой А, катализирует гидролитическое отщепление жирной к-ты в бета-положении молекулы лецитина. Образующийся при этом продукт носит название лизолецитин. Он обладает сильным гемолитическим действием. В плазме крови человека содержится 5—12 мг% лизолецитина, связанного с альбуминами и липопротеидами, что нивелирует его токсическое действие. При укусе ядовитых змей или пауков содержание лизолецитина в крови резко повышается, причем возрастает доля свободного лизолецитина. Это приводит к тому, что лизо лецитин связывается мембраной эритроцитов, повреждая ее и вызывая гемолиз (см.Гемотоксины). Гемо- и цитолитическое действие гнойных экссудатов связано с высоким содержанием в них лецитиназы А2 (лизолецитинов и др.) и образуемых в результате ее действия лизофосфатидов.

Лецитиназа А2— наиболее хорошо изученный фермент из группы Л. Он выделен в чистом виде из яда змей, пчел и из ткани поджелудочной железы животных. Лецитиназа А2 сока поджелудочной железы поступает в просвет тонкой кишки в неактивной форме в виде профермента и только после воздействия трипсина, приводящего к отщеплению от него гептапептида, приобретает активность.

В животном организме постоянно образуются лизо лецитины, в т. ч. и в результате действия лецитиназы А2 тканей на лецитины. Однако во многих тканях имеются ферменты, осуществляющие ацилирование и, т. о., обезвреживание лизолецитинов и бета-ацилглицерилфосфохолинов, образующихся при действии лецитиназы А1. Существует также альтернативный метаболический путь, по к-рому лизолецитин может быть превращен в лецитин: 2 лизолецитин —> лецитин + глицерилфосфохолин. Накопление лизолецитинов может быть предотвращено и в том случае, если на лецитины одновременно действуют лецитиназы А1 и А2. Конечным продуктом их совместного действия является нетоксичный для организма глицерилфосфохолин. Именно таким путем идет превращение лизолецитинов в кишечнике при действии обеих Л. сока поджелудочной железы.

Фосфолипаза В (лецитиназа В; лизофосфолипаза; лизолецитин-ацилгидролаза; КФ 3. 1. 1. 5) — укоренившееся название фермента, к-рый на самом деле является комплексом ферментов: лизолецитиназы, лецитиназы А1 и А2. При действии этого комплекса на лецитин или лизолецитин образуется глицерофосфорная к-та и соответственно две или одна молекула жирной к-ты.

Фосфолипаза С (лецитиназа С, фосфатидилхолин — холинфосфогидролаза, КФ 3. 1. 4. 3) катализирует гидролитическое отщепление фосфохолина от молекулы лецитина с образованием альфа-, бета-диацилглицерина. Фермент был впервые обнаружен в токсине, вырабатываемом Clostridium perfringens, и позднее был идентифицирован как альфа-токсин. Токсическое действие фермента при инфицировании ран Clostridium perfringens и другими анаэробными микроорганизмами связано, по-видимому, с быстрым разрушением лецитинов, входящих в состав клеточных мембран. Лецитиназа С обнаружена также в тканях животных: в головном мозге, печени, почках, селезенке и др.

Фосфолипаза D (лецитиназа D; фосфатидилхолин-фосфатидгидролаза; КФ 3.1.4.4) обнаружена в растениях. Фермент расщепляет эфирную связь между азотистым основанием и остатком фосфорной к-ты в молекуле лецитина (серин- и коламинфосфатида) с образованием свободного основания и фосфатидной к-ты. Фермент не действует на лизолецитин, глицерилфосфохолин или фосфохолин. Убедительных доказательств наличия лецитиназы в тканях млекопитающих нет.

Препараты различных Л. используются в экспериментальных исследованиях, проводимых в биохим, и мед.-биохим, лабораториях (напр., при изучении цитохимии ферментов). Очищенные препараты индивидуальных Л. выпускаются для научных целей.

Библиогр.: Брокергоф X. и Дясенсен Р. Липолитические ферменты (1974), пер. с англ., с. 243, М., 1978; Кейтс М. Техника липидологии, пер. с англ., М., 1975; Lipids, ed. by R. Paolet-ti a. o., v. 1, N. Y., 1976; Lipids and lipidoses, ed. by G. Schettler, B., 1967.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица предназначения судьбы