Липоксигеназа (линолеат. кислород; оксидоредуктаза; КФ 1.13. 11.12) — фермент, относящийся к диоксигеназам, катализирующим введение двух атомов молекулярного кислорода в молекулу субстрата. Ранее Липоксигеназа называлась липоксидазой. Липоксигеназа катализирует окисление до гидроперекисей свободных полиненасыщенных жирных к-т, содержащих цис,цис-1,4-пентадиеновую систему, и их эфиров. Наиболее распространенными субстратами Липоксигеназы являютсялинолевая кислота (см.),линоленовая кислота (см.) иарахидоновая кислота (см.). Освобождаемая при окислении энергия переходит в теплоту и не утилизируется.

Биологическая роль Липоксигеназы неясна. Полагают, что Л. участвует в формировании кутина клеток эпидермиса растений, т. к. при омылении кутина можно выделить продукты, близкие по структуре продуктам реакции, катализируемой Л. В покоящихся семенах Л. выполняет, возможно, защитную роль, поддерживая концентрацию кислорода на низком уровне и элиминируя путем анаэробных реакций те гидроперекиси, которые образуются за счет аутоокисления.

Присутствием Л. в пищевых продуктах (мука, крупы) объясняется их прогоркание при длительном хранении. При кратковременном хранении свежепомолотой муки (2—3 нед.) Л. оказывает на качество муки, по-видимому, благоприятное воздействие. Мука за это время становится более светлой вследствие окисления каротиноидов гидроперекисями жирных к-т, кроме того, небольшие количества гидроперекисей улучшают физ. свойства клейковины муки, хлеб, выпеченный из такой муки, становится более пышным. При длительном хранении пищевых продуктов гидроперекиси жирных к-т окисляют различные соединения до альдегидов и кетонов, обладающих неприятным запахом.

Липоксигеназная реакция была открыта Мейзоном (H. S. Mason) и Хаяси (О. Hayashi) в 1955 г. Л. содержится преимущественно в растениях (бобовые, зерновые, масличные). В семенах copi обнаружено присутствие двух липоксигеназ: Л-1 и Л-2. Мол. вес (масса) Л-1 равен 102 000.

Каждая молекула Л-1 содержит один атом Fe2+, связывание к-рого о-фенантролином приводит к утрате ферментативной активности. Атом железа, по-видимому, участвует в связывании кислорода ферментом и его активации, необходимой для введения кислорода в молекулу субстрата. Л-1 наиболее активна при pH 9,0. Насыщенные и ненасыщенные жирные к-ты, т. е. с одной двойной связью в молекуле, являются конкурентными ингибиторами фермента. Ингибиторами Л. являются также антиокислители (напр., альфа-токоферол). Л-2 из семян сои изучена меньше, чем Л-1.

Определение активности Липоксигеназы основано на измерении количества йода, выделяющегося из йодистого калия под влиянием гидроперекиси, образовавшейся при инкубации фермента с субстратом, содержащим полиненасыщенные жирные к-ты (напр., с эмульсией растительного масла).

Библиография: Воldingh J. Reaction mechanisms and functions of plant lipoxygenases, в кн.: Lipids, ed. by R. Paoletti а. о., v. 1, p. 147, N. Y., 1976; The enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 12, N. Y., 1975.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица судьбы определить