ПАПАИН (син.папаиназа)— протеолитический фермент (КФ 3.4.22.2), относится к группе пептид-гидролаз, содержится в млечном соке дынного дерева — Carica papaya. П. расщепляет различные белки и пептиды, а также синтетические субстраты — амиды и сложные эфиры N-замещенных аминокислот; катализирует реакцию транспепти-дирования. В медицине делаются попытки использовать П. для лечения заболеваний соединительной и хрящевой тканей (контрактуры Дюпюитрена, дискоза, оптохиазмального арахноидита и т. п.), а также остеохондроза. П. применяют в мясной промышленности для улучшения вкусовых и питательных качеств мяса и мясопродуктов, в пищевой промышленности — для осветления пива, а кроме того, для обработки кож и т. п. В экспериментальных медико-биологических исследованиях П. используют при изучении строения различных белков и пептидов.

П. открыли в конце 19 в. Вюртц (A. Wurtz) и Бушю (E. Bouchut), в 1937 г. он был получен в кристаллическом виде. Этот фермент является наиболее изученным представителем тиоловых протеиназ (см.Пептид-гидролазы).

Мол. вес (масса) П. ок. 23 500, егоИзоэлектрическая точка (см.) находится при pH 8,75.

Молекула П. состоит из одной полипептидной цепи, построенной из 212 аминокислотных остатков, и свернута в глобулу, имеющую почти сферическую форму; она содержит ок. 20% а-сииралей и состоит из двух доменов, разделенных щелью. В этой щели расположен активный центр фермента, в состав к-рого входят SH-группа остатка цистеина-25 и имидазольная группировка гистидина-159, а также аспарагин-175 и аспарагиновая к-та-158. Необходимая для проявления ферментативной активности SH-группа легко подвергается окислению, поэтому для проявления оптимальной активности П. требуется присутствие активаторов — восстанавливающих и металлсвязывающих агентов, напр, смеси цистеина и ЭДТА или одного цистеина, глутатиона, тиогликоле-вой к-ты, цианида, Na2S2O3, NaBH4 и т. п. Окислители, ионы тяжелых металлов, а также вещества, модифицирующие SH-группы, подавляют активность П. С ионами Hg2+ папайи образует неактивный комплекс. В присутствии восстанавливающих и металлсвязывающих агентов этот комплекс разрушается и активность П. полностью восстанавливается. П. стабилен при pH 4,5—10,0, в более кислой среде он быстро инактивируется; фермент устойчив в концентрированных р-рах мочевины, в 70% метаноле, в нейтральной среде стабилен даже при 70°.

П. обладает широкой субстратной специфичностью. В синтетических субстратах П. наиболее быстро гидролизует связи, образованные CO-группами основных аминокислот. Оптимум pH для действия П. от 5,0 до 8,0.

Коммерческие препараты неочищенного П. получают простым высушиванием млечного сока дынного дерева. В этих препаратах наряду с П. присутствуют близкий ему по свойствам химопапаин и пептидаза А, к-рые отличаются от П. своей субстратной специфичностью. Кристаллический П. получают из коммерческих препаратов фермента путем осаждения примесей при pH 9,0 и последующего фракционирования сульфатом аммония и хлористым натрием. Кристаллизуют П. из 0,02 М р-ра цистеина pH 6,5 при 4°.

Библиография: Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, М., 1971; D г e n t h J. a. o. Papain, X-ray structure, в кн.: The enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 3, p. 484, N. Y.— L., 1971; Glazer A. N. a.S m i t h E. L. Papain and other piant sulf-hydryl proteolytic enzymes, ibid., p. 502.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица судьбы чудо