Саркозин (метилглицин, метиламиноуксусная кислота) — N-метилированное производное аминокислоты глицина, CH3NHCH2COOH, промежуточный продукт обмена нек-рых азотистых оснований и аминокислот, один из предшественников глицина и серина в организме млекопитающих. Саркозин служит источником одноуглеродных фрагментов в реакциях биологического трансметилирования (см.Переметилирование). У человека обнаружены врожденные нарушения обмена веществ, сопровождающиеся гиперсаркозинемией и саркозинурией. Нитро- и нитрозопроизводные Саркозина обладают слабой онкогенной активностью; потенциальное биол. значение нитросаркозина обусловлено наличием в окружающей среде предшественников этого соединения в высоких концентрациях. Производное С., анионный детергент саркозил (натрий-додецил-саркозинат) широко используется в биохимических исследованиях для разрушения нековалентных связей между нуклеиновыми к-тами и белком в нуклеопротеидах (напр., при выделении и разделении нуклеиновых к-т).

Саркозин обнаружен в тканях различных животных, растений и у микроорганизмов. Он является составной частью молекул нек-рых антибиотиков, продуцируемых актиномицетами. Свободный С. входит в число азотистых экстрактивных веществ мышечной ткани.

С. хорошо растворим в воде, плохо — в спирте, нерастворим в эфире. Мол. вес (масса) С. равен 89,1, t°пл 212—213° (с разложением). При кипячении его водных р-ров С. разлагается. Хим. свойства С. близки к хим. свойствам другихаминокислот (см.).

Методы выделения С. из биол. материала и методы его определения в основном общие для всех аминокислот. С. выделяют при помощихроматографии (см.) на бумаге и ионообменных смолах и высоковольтногоэлектрофореза (см.) и определяют по цветной реакции с нингидрином при нагревании или в виде дансилпроизводного.

С. является важным участником «одноуглеродного цикла», или «СI-цикла», в качестве донора одноуглеродной группы в реакциях трансметилирования.

В организме животных и человека С. образуется в процессе катаболизмахолина (см.) через стадии его окисления до бетаина и деметилирования последнего до диметилглицина. Реакцию деметилирования диметилглицина с образованием С. катализирует флавинзависимый фермент диметилглициндегидрогеназа (КФ 1.5.99.2). Другим путем образования С. является реакция переметилирования между S-аденозилметионином и глицином, катализируемая глицинметилтрансферазой (КФ 2.1.1.20). В норме у человека С. почти не выводится (в сутки экскретируется менее 0,02 ммолей) вследствие практически полного метаболического превращения в организме. У млекопитающих обнаружена локализованная исключительно в митохондриях саркозиндегидрогеназная ферментная система (КФ 1.5.99.1), осуществляющая окислительное деметилирование С. с образованиемглицина (см.) и одноуглеродного фрагмента. Этот фрагмент, возникающий из метильной группы С., превращается в бета-углеродную группусерина (см.), формиата или CO2. Апофермент саркозиндегидрогеназы связан с митохондриальной мембраной; его каталитическая активность проявляется только в присутствии специфическогофлавопротеида (см.), необходимого для переноса электронов, и тетрагидрофолата — для акцептирования одноуглеродного остатка и образования N5,N10-метилентетрагидрофолата («активного формальдегида»). Ок. 90% общей активности саркозиндегидрогеназы обнаружено в печени, остальные 10% — в почках. Окислительное дезаминирование С. происходит под действием глициноксидазы, идентичной оксидазе D-аминокислот (КФ 1.4.3.3), с образованием метиламина и глиоксиловой к-ты.

Генетические аномалии, сопровождающиеся гиперсаркозинемией и саркозинурией, различны по характеру и тяжести клин, проявлений, саркозинурию нек-рые исследователи относят к непатологическимаминоацидуриям (см.). Выявлена форма гиперсаркозинемии, сопряженная с недостаточностьюфолиевой кислоты (см.), необходимой для функционирования саркозиндегидрогеназы; длительное введение фолиевой к-ты в этом случае давало благоприятный биохимический и клинических эффект. Описаны случаи множественной недостаточности ацил-КоА-дегидрогеназы (глутарацидурия типа II) с временной гиперсаркозинемией и саркозинурией. Полагают, что это заболевание связано с недостаточностью специфического флавопротеида, необходимого для каталитической активности саркозиндегидрогеназы.

Библиография: Майстер А. Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; Вlоm W. a. Fernandes J. Folic acid dependent hypersarcosinaemia, Clin. Chim. Acta, v. 91, p. 117, 1979; Mudd S. H., Ebert М. H. a. Scriver C. R. Labile methyl group balances in the human, the role of sarco-sine, Metabolism, v. 29, p. 707, 1980.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиесовместная матрица судьбы