СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ ГРУППЫ (син.:тиоловые группы, меркапто-группы) — функциональные группы в молекулах органических соединений, в т. ч. белков, в к-рых эти группы принадлежат остаткам ци-стеина; играют существенную роль в создании и поддержании нативной структуры белков, определяющей их специфические функциональные свойства. Функции С. г. вбелках (см.), в частности вферментах (см.), весьма разнообразны. В нек-рых ферментах —папаине (см.), дегидрогеназе 3-фосфоглицеральдегида и др. они играют каталитическую роль, т. е. непосредственно участвуют в образовании промежуточных соединений в ходе катализируемой ферментом реакции. Обратимое превращение С. г. в дисульфидные группы (— S — S —) обнаружено в активных центрах нек-рыхоксидоредуктаз (см.), напр, в глутатионредуктазе (КФ 1. 6. 4. 2), в липоамид-дегидрогеназе (КФ 1. 6. 4. 3), в тиоредоксинредуктазе (КФ 1. 6. 4. 5); это превращение играет важную роль в переносе электронов и протонов от субстратов к акцепторам. Во многих белках и ферментах — ферредоксине, рубредоксине, металло-тионеине, цитохроме с (см.Цитохромы), моноаминоксидазе (см.),алкогольдегидрогеназе (см.) и др. SH-группы участвуют в образовании связей между белком и ионом металла или коферментом (см.Коферменты). С. г. играют также важную роль в образовании и стабилизации нативной трехмерной структуры белков, образуя в них внутримолекулярные связи: водородные, координационные (с участием иона металла) и — S — S-связи. Последние обеспечивают жесткое скрепление либо отдельных полипептидных цепей, напр, виммуноглобулинах (см.), либо различных участков одной и той же цепи, напр, влизоциме (см.),пепсине (см.), папаине, альбумине сыворотки крови (см.Альбумины). Особенно велико содержание — S — S-связей в белках волос, шерсти, рогов, копыт и ногтей — кератинах (см.); — S — S-связи обнаружены также в белково-пептидных гормонах (см.) — инсулине (см.), ва-зопрессине (см.),окситоцине (см.),соматостатине (см.) и соматотропном гормоне (см.). Расщепление (напр., восстановлением) — S — S-связей в этих гормонах (за исключением соматотропного гормона) приводит к резкому снижению их биол. активности.

Нарушение ряда физиол. и биохим. процессов (напр., деления клеток, мышечного сокращения, окислительного фосфорилирования, фотосинтеза и др.) под действием тио-ловых реагентов (SH-реагентов), т. е. веществ, избирательно реагирующих с SH-группами, объясняется блокированием С. г. ферментов и других белков, а также С. г. низкомолекулярных, функционально важных тиолов — кофермента А, 4′-фосфопантотеина (см.Витамины), липоевой кислоты (см.) иглутатиона (см.), выполняющих роль кофакторов в различных ферментных системах. Успешное применение дитиолов, таких как БАЛ (2,3-димеркаптопропанол) и унитиол (2,3-димеркаптопропансульфонат натрия), при лечении отравлений, вызванных соединениямимышьяка (см.) или тяжелых металлов (см.Антидоты ОВ), объясняется способностью дитиолов деблокировать С. г.

С. г. выделяются среди других функциональных групп белков высокой реакционной способностью и многообразием хим. реакций, в к-рые они вступают. По реакционной способности в белках различают три типа С. г.: легко доступные модификации, частично замаскированные и полностью замаскированные, к-рые доступны модификации лишь после денатурации белка. Наиболее важными хим. свойствами С. г. являются: относительная легкость их окисления с образованием дисульфидной связи (— S — S-связи); образование ацилтиоэфиров при взаимодействии с ацилирующими реагентами, напр, ангидридами органических к-т; образование S-карбамильной группы при реакции с цианатом; алкилирование галоид-кислотами и соединениями с поляризованной или легко поляризующейся двойной связью, напр. N-этилимидом малеиновой к-ты; арилирование фтординитробензолом и хинонами; взаимодействие сальдегидами (см.) и кетонами (см.) с образованием полумеркапталей и полумеркаптолов; взаимодействие с ионами тяжелых металлов и ртуть-органическими соединениями с образованием слабодиссоциирующих меркаптидов; реакция с соединениями трехвалентного мышьяка с образованием моно- и дитиоарсени-тов. С. г. вступают также в реакцию тиолдисульфидного обмена: 2RS— + R’S-SR’ <-> 2R’S— + RS — SR, где R и R’ — органические радикалы. В этой и в большинстве других реакций С. г. участвуют в форме меркаптидного иона RS-. На реакции тиолдисульфидного обмена между —S —S-группами кератина волос и неорганическими сульфидами (напр., сульфидом бария) основано применение последних с косметическими целями в качестве депиляториев (см.Эпиляция). Реакция обмена особенно легко протекает с ароматическими дисульфидами, напр, с 5,5′-дитиобис-(2-нитробензоатом) — реагентом Эллмана, и нередко останавливается на промежуточной стадии смешанного дисульфида:

Эта реакция, а также реакция с n-хлормеркурибензоатом наиболее широко используется для количественного спектрофотометрического определения С. г. в белках. С. г. определяют также путем амперометрического титрования р-рами нитрата серебра AgNO3 или двухлористой ртути HgCl2.

С. г. слабо ионизированы; они способны образовывать водородные связи с электроотрицательными группировками, однако значительно более слабые, чем аналогичные связи, образуемые гидроксильными группами (ОН-группами).

Библиография: Торчинский Ю. М. Сера в белках, М., 1977; Friedman М. Chemistry and biochemistry of the sulf-hydryl group in amino acids, peptides and proteins, Oxford — N. Y., 1973; Jocelyn P. C. Biochemistry of the SH group, L.— N. Y., 1972.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица судьбы уроки