ТАУТОМЕРИЯ (греч. tauto то же самое + meros часть) — особый вид изомерии, характерной для многих органических соединений, существующих в виде смеси двух и более изомеров (таутомерных форм), переходящих друг в друга. При Т. биомолекул четко прослеживается связь между их структурой и функцией. Классическим примером Т. может служить кето-енольная таутомерия, или кето-енольное равновесие (см.Енолы,Кетоны), во многом определяющая важную роль, к-рую играют эти соединения в химии, биохимии и медицине.

Существование Т. в 1862 г. предсказал А. М. Бутлеров, сам термин «таутомерия» был предложен в 1885 г. Лааром (К. Laar). Т. следует отличать от резонанса, к-рым объясняют свойства молекул, не описываемые на основании одних только валентных структур (схМ. Молекула, возбужденные состояния молекул). В случае резонанса (но не таутомерии) все ядра атомов, составляющих молекулу, остаются на прежних местах. При Т. отдельные изомеры существуют реально. Они выявляются с помощью спектральных методов и в ряде случаев могут быть отделены друг от друга в условиях низких температур. Известны несколько видов Т., отличающихся как характером мигрирующей группы, так и числом атомов, вдоль к-рых проходит эта миграция. В большинстве случаев Т. вызвана присутствием легко диссоциирующего протона. Поскольку атомы водорода (Н), связанные с углеродом (С), диссоциируют слабо, Т. может возникнуть только при наличии соседней карбонильной (СО-) или другой «активирующей» группы. Как правило, легко диссоциируют протоны, связанные с атомами кислорода (О) или азота (N), предопределяя возможность Т. в амидах (пептидные связи) и в циклических молекулах, напр, в вит. В12 (см.Цианокобаламин), ДОФА (см.Диоксифенилаланин), теме (см.Гемоглобин), пуриновых основаниях (см.), пиримидиновых основаниях (см.) и др. В организме существует особая группа ферментов — таутомераз, к-рые катализируют взаимное превращение таутомерных форм; высокой активностью обладает оксалоацетат-таутомераза (КФ 5.3.2.2) из животных тканей:

Этот фермент обеспечивает образование физиологически важной, но менее устойчивой енольной формы щавелево-уксусной к-ты. Вероятно, Т. происходит и в молекулах самих ферментов. Так, вхимотрипсине (см.),трипсине (см.) и субтилизине предполагают существование «системы переноса заряда», с помощью к-рой протон синхронно перемещается от остатка серина к имидазолу и далее — к аспарагиновой к-те, а фермент активируется и приобретает способность вступать в каталитический акт. Этот процесс называют таутомерным катализом. Т. объясняют механизм возникновения ряда мутаций (см.Мутация). Каждое азотистое основание в полимерной молекуле ДНК находится в определенной таутомерной форме (см.Дезоксирибонуклеиновые кислоты). При этом несколько оснований может находиться в менее устойчивой форме. Так, таутомер аденина (иминоформа) уже не может образовать комплементарную пару с тимином, своим «законным» партнером, но способен образовать водородные связи с цитозином (рис.).

В результате репликации гена (см.Репликация) получится неверная копия, в к-рой будет заменена одна «буква» генетического кода (см.). Таутомерное равновесие, определяемое для полностью протонированных таутомерных форм, не зависит от величины pH, но сдвигается при изменении температуры, природы растворителя и весьма чувствительно к связыванию таутомеров с белком или другими молекулами.

См. такжеИзомерия.

Библиография: Ингольд К. Теоретические основы органической химии, пер. с англ., М., 1973; M е ц л e р Д. Биохимия, Химические реакции в живой клетке, пер. с англ., т. 1 — 3, М., 1980.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е изданиематрица судьбы матрикс