ТРЕОНИН

ТРЕОНИН (Тре) — альфа-амино-бета-оксимасляная кислота, одна из наиболее важных незаменимых аминокислот, входящих в состав белков растительного и животного происхождения.

Т..широко распространен в природе. Наиболее богаты им такие белки, какпепсин (см.),глиадин (см.),фибрин (см.). В большинстве природных белков содержание Т. составляет 2—6%. В плазме крови человека содержится 1—3 лег/100 мл свободного Т., в суточном количестве мочи здорового человека — 28 мг. При беременности отмечают нек-рое повышение выделения Т. с мочой.

Т. был открыт и выделен в 1935 г. при изучении гидролизатовфиброина (см.). Т. представляет собой белое кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде. В щелочной среде Т. неустойчив и разрушается с образованиемглицина (см.) и альфа-аминомасляной к-ты (см.Аминомасляные кислоты).

Т. является моноаминомонокарбоновой к-той (см.Аминокислоты) и подобно всем аминокислотам, получаемым из природных белков, имеет альфа-аминогруппу (альфа-NH2-группу), присоединенную к атому углерода, связанному с COOH-группой; в состав бокового радикала молекулы треонина — группировки, замещающей один из атомов водорода у бета-углеродного атома,— входят метильная (CH3-) и окси- (OH-) группы:

Оксигруппа Т. обладает очень слабыми кислотными свойствами, благодаря ей Т. способен к образованию эфиров фосфорной и органических кислот. Она служит также местом присоединения сахарных колец к остатку Т. в молекулахгликопротеидов (см.).

Как и все аминокислоты (за исключением глицина), Т. существует в двух L- и D-стереоизомерных (энантиомерных) формах (см.Изомерия). Биологически активной является только L-конфигурация. Молекула Т., в свою очередь, может иметь различную пространственную ориентацию групп вокруг второго асимметрического атома углерода. Эти оптические антиподы носят названия L- и D-аллотреонинов; L-треонин получают гидролизом природных белков. Существуют способы химического синтеза Т. из ацетальдегида (см.Альдегиды) и глицина.

Методы определения Т. основаны на количественном определении ацетальдегида, образующегося при окислении треонина некоторыми специфическими реагентами (см.Уксусный альдегид).

Способность синтезировать те или иные аминокислоты весьма неодинакова у различных организмов. Высшие растения, многие бактерии и грибы способны сами производить все аминокислоты, необходимые им для синтеза белка, используя в качестве источника азота аммиак и нитраты. Предшественником L-треонина при его биосинтезе у этих организмов являетсяаспарагиновая кислота (см.). Этот многостадийный процесс регулируется по принципу обратной связи: избыток Т. ингибирует фермент, ответственный за первую реакцию биосинтетического пути. Собственно Т. образуется из фосфорили-рованного за счет АТФ гомосерина (см.Серин) в ходе заключительной реакции, катализируемой ферментом треонинсинтазой (КФ 4. 2. 99. 2). В организме высших животных и человека не осуществляется ряд предшествующих реакций. По этой причине Т. относят к числу так наз. незаменимых аминокислот, к-рые человек и высшие животные должны получать с пищей.

Суточная потребность взрослого человека в Т. составляет 0,5—1 г; у новорожденных потребность в Т. в несколько раз выше. Полноценными по содержанию Т. являются мясо и мясные продукты и рыба, особенно богаты Т. яйца и молоко. Продукты растительного происхождения содержат Т. в меньших количествах.

В организме человека существует несколько путей катаболизма Т. По одному из них он подвергается дегидратации и дезаминированию при участии фермента треониндегидратазы (КФ 4. 2. 1. 16), в результате чего образуется альфа-кетомасляная к-та. В животных тканях происходит ферментативное расщепление Т. на глицин и ацетальдегид при участии пиридоксальфосфатзависимого фермента треонинальдолазы (КФ 2. 1. 2. 1).

Библиогр.: Березов Т. Т. и Коровкив Б. Ф. Биологическая химия, М., 1982; Ленинджер А. Биохимия, пер. с англ., М., 1976; Mеалeр Д. Биохимия, пер. с англ., т. 1—3, М., 1980; Уайт А. и др. Основы биохимии, пер, с англ., т„ 1—3, М., 1981.

^


Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание

X
X
X
X